6 clases de enzimas	Oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y ligasas
Qué hacen las oxidorreductasas?	Catalizan reacciones de óxido reducción como lactato a piruvato
Qué hacen las transferasas?	Catalizan la transferencia de grupos que contienen carbono, nitrógeno o fósforo
Qué hacen las hidrolasas?	Catalizan el rompimiento de enlaces por adición de agua
Qué hacen las liasas?	Catalizan el rompimiento de los enlaces C-C, C-S o C-N
Qué hacen las isómerasas?	Catalizan el reacomodo de isómeros ópticos o geométricos
Qué hacen las ligasas?	Catalizan la formación de enlaces entre carbono y oxígeno, azufre y nitrógeno acoplada a la hidrólisis de fosfatos
qué tipo de enzima convierte serina a glicina?	Transferasa
Qué tipo de enzima rompe la urea para producir dióxido de carbono y amoniaco?	hidrolasa
Qué tipo de enzima produce acetaldehído a partir de piruvato?	Liasa
Qué tipo de enzima produce succinil coenzima a a partir de metilmalonil coenzima a?	Isomerasa
Qué tipo de enzima forma oxaloacetato a partir de piruvato?	Ligasa
Cuál es la diferencia entre una sintetasa y una sintasa?	La sintetasa requiere ATP y la sintasa no
Cuál es la diferencia entre una fosfatasa y una fosforilasa?	La fosfatasa usa agua para remover un grupo fosfato y la fosforilasa usa fosfato inorgánico para roper un enlace y generar un producto fosforilado
Cuál es la diferencia entre una oxidasa y una oxigenasa?	En la oxidasa el oxígeno es el aceptor y los átomos de oxígeno no se incorporan en el sustrato y en la oxigenasa uno o ambos átomos de oxígeno se incorporan
Qué son las ribozimas?	Enzimas con naturaleza de ARN
Qué es el ajuste inducido?	Cambio conformacional de una enzima que permite la catálisis
Qué es kcat?	Constande de velocidad de conversión de ES a E+P
Qué es la holoenzima?	Enzima activa más componente no proteico
Qué es la apoenzima?	Enzima SIN su componente no proteico
Qué es un cofactor?	Parte no proteica de una enzima que está formada por un ion metálico como zinc o hierro
Qué es una coenzima?	Parte no proteica de una enzima formada por una molécula orgánica pequeña
Cuál es la diferencia entre un cosustrato y un grupo prostético?	Que a pesar de que ambos son coenzimas (moleculas orgánicas) el cosustrato se une de manera transitoria y el grupo prostético se asocia permanentemente
Qué es la energía de activación?	Diferencia de energía entre la de los reactivos y un intermediario de alta energía
Cómo se afecta la velocidad de reacción si disminuye la energía de activación de una molécula?	Aumenta
Qué es lo que modifica una enzima en una reacción?	La velocidad de reacción
Qué es la Vmax?	La máxima conversión de producto posible de una enzima y representa una concentración de soluto concreta que, a pesar de que se aumente la velocidad de formación d eproducto no cambia
Cómo es la cinética enzimática de Michaelis-Menten?	Consiste en que si se grafican los valores de reacción de una enzima (Velocidad vs concentración de sustrato), estos siguen un patrón hiperbólico y NO sigmoideo a diferencia de otras enzimas alostéricas
A qué se debe a que un aumento en la temperatura puede llegar a una reducción de la velocidad de reacción?	A que se puede comenzar a desnaturalizar una enzima
Cuál es el ph óptimo de funcionamiento para la pepsina?	2
Cómo se escribe la ecuación de Michaelis- Menten?	v0= Vmax(S)/Km+(S)
Cuál es la fórmula para obtener la Km?	k-1+k2/k1
Es numéricamente igual a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es igual a la mitad de la velocidad máxima:	Km
Cómo es la afinidad de una enzima a una Km pequeña?	Alta, debido a que se necesita poca concentración de sustrato para que la enzima se sature a la mitad
Cuál es la relación entre la velocidad de reacción y la concentración de enzima?	Directa
Qué significa que una reacción sea de primer orden?	Que la velocidad de reacción es proporcional a la concentración de sustrato
Que es la gráfica de Lineweaver-Burk?	Gráfica que establece que la intersección en y es equivalente h el inverso de la velocidad máxima y la intersección en x es equivalente al inverso de la Km o a la mitad de la velocidad máxima
Cuál es la ecuación que describe la gráfica de Lineweaver-Burk?	1/v0= (Km/Vmax(s)) + 1/Vmax
Cómo se calcula la pendiente en la gráfica deLineweaver-Burk?	Km/Vmax
Cuál es la diferencia entre inhibidores irreversibles y reversibles?	Los inhibidores irreversibles forman enlaces covalentes y los reversibles forman enlaces no covalentes
2 tipos de inhibición reversible	Competitiva y no competitiva
Qué sucede en la inhibición competitiva?	El inhibidor se une de modo reversible al sitio que el sustrato ocuparía normalmente
Cuál es el efecto en la velocidad máxima de la inhibición competitiva?	No cambia ya que su efecto se revierte al aumentar la concentración de sustrato
Cuál es el efecto en la Km de la inhibición competitiva?	Incrementa ya que se requiere más sustrato para alcanzar la mitad de la velocidad máxima
Cómo cambiar la gráfica de Lineweaver-Burk por la acción de un inhibidor competitivo?	Aumenta su pendiente
Cuál es la acción de los fármacos de estatina?	Son inhibidores competitivos de la enzima HMG CoA reductasa que cataliza una de las reacciones para producir colesterol. Ejemplos de estos, la pravastatina o atorvastatina
Qué sucede en la inhibición no competitiva?	Sucede cuando el inhibidor y el sustrato se unen en sitios diferentes de la enzima
Cuál es el efecto sobre la velocidad máxima, de la inhibición no competitiva?	Reducen la velocidad máxima ya que este tipo de inhibición no puede superarse aumentando la concentración de sustrato
Cuál es el efecto sobre la Km de la inhibición no competitiva?	No cambia ya que no interfiere con la unión del sustrato de la enzima
Cómo cambia la gráfica de Lineweaver-Burk por la acción de los inhibidores no competitivos?	Cambia la pendiente se vuelve más pronunciada debido a que la velocidad máxima se alcanza más rápido a una menor concentración
Cómo actúan los antibióticos betalactámicos?	Inhiben las enzimas que sintetizan la pared bacteriana
Cómo actúa el enalapril?	A través de la inhibición de la enzima convertidora de angiotensina
Cómo actúa la aspirina?	Es un inhibidor de la ciclooxigenasa
Que es un efector?	es una molécula que regula la actividad enzimática y puede ser negativa si la inhibe o positiva si la activa
Que son los efectores homotropos?	Cuando los sustratos en sí sirven como efectores
Qué son los efectores heterótropos?	Cuando el efector es diferente del sustrato
Qué indicaría una elevación de la enzima ALT?	Daño hepático
Qué dos proteínas es común encontrar en plasma por daño cardíaco?	CK2(MB) y cTn (troponina)
Que alimentos son fuente de ácido fólico?	Vegetales de abundantes hojas color verde
Qué es el THF?	Tetrahidrofolato, derivado del ácido fólico, es su forma reducida que actpua como coenzima
De qué aminoácidos recibe unidades de carbono el tetrahidrofolato?	Serina, glicina e histidina
A qué productos transfiere unidades de carbono el THF?	Productos intermedios de la síntesis de aminoácidos, purinas y monofosfato de timidina
Es la forma más común de anemia nutricional	Anemia microcítica por falta de hierro
A qué se deben las anemias macrociticas o megaloblásticas?	Falta de ácido fólico o vitamina b 12
Qué produce la falta de ácido fólico a nivel bioquímico?	Falta de síntesis de ADN ya que actúa como productor de intermediarios de nucleóticos
Cuánto ácido fólico deben consumir las embarazadas al día?	.4 miligramos
En qué 2 reacciones enzimáticas esenciales participa la cobalamina?	Remetilación de homocisteína a metionina e isomerización de metilmalonil coenzima a
Porque se acumulan ácidos grasos anómalos en ausencia de cobalamina?	Porque no se puede isomerizar la metilmalonil-coa procedente de degradación de ácidos grasos anómalos
Cuáles son las formas enzimáticas de la cobalamina?	5'-desoxiadenosilcobalamina y metilcobalamina
En qué alimentos se encuentran cobalamina?	Hígado, leche entera, huevos, pescado, productos lácteos y cereales fortificados
Para qué sirve el factor intrínseco	Para poder absorber la vitamina b 12
Dónde se secreta el factor intrínseco	En el estómago
En qué porción del tracto digestivo se unen la vitamina b 12 y el factor intrínseco?	En el intestino
A qué receptor se une el complejo cobalamina factor intrínseco?	Cubilina
Que produce la mala absorción de vitamina b 12?	Anemia perniciosa
Qué es la trampa de folatos?	Un problema en el que el tetrahidrofolato se queda en la forma n5-metiltetrahidrofolato
Por qué se produce anemia a falta de vitamina c?	Porque la vitamina c ayuda a la absorción de hierro reduciendo la forma férrica
Cuáles son las vitaminas antioxidantes?	La vitamina c la vitamina e y el beta caroteno
Dónde podemos encontrar piridoxina?	En plantas
De dónde obtenemos el piridoxal y la piridoxamina?	Alimentos animales
Qué tipo de funciones tiene el fosfato de piridoxal?	Funciona como coenzima para un gran número de enzimas que catalizan reacciones en las que intervienen aminoácidos
Qué medicamento puede producir deficiencia de vitamina b 6 o piridoxina?	Isoniazida
Cuál es la forma activa de la tiamina?	Pirofosfato de tiamina
En qué reacciones participa la tiamina?	Formación y degradación de alfa cetoles y descarboxilación oxidativa de alfa cetoácidos
A qué se debe el Beriberi?	Deficiencia de tiamina
A qué se debe el síndrome de Wernicke-korsakoff?	Deficiencia de tiamina en pacientes alcoholicos que desarrollan problemas neuronales
2 formas activas de la niacina	Dinucleótido de nicotinamida y adenina (NAD+)
En qué tipo de reacciones participan la NAD+ y NADP?	Oxidación-reducción
En qué alimentos se encuentra la niacina?	Cereales, leche y carnes magras
Qué causa la deficiencia de niacina?	Pelagra
Qué sucede en el pelagra?	3 D: Dermatitis, diarrea y demencia
Qué efecto tiene la niacina en el metabolismo de lípidos?	Inhibe la lipólisis en el tejido adiposo por lo que se reducen lípidos en sangre
Dos formas activas de la riboflavina:	mononucleótido de flavina (FMN) y dinucleótido de flavina adenina (FAD)
En qué tipo de reacciones participa la biotina?	De carboxilación
En qué tipo de reacciones participa el ácido patoténico?	Transferencia de grupos acilo
Qué función tiene el ácido retinoico en la piel?	Controlan la expresión del gen de queratina
Qué es la rodopsina?	Pigmento visual de los bastones de la retina consiste en 11 cis retinal unido a la proteína opsina
En qué se convierte 11 cis retinal después de la isomerización por luz?	todo-trans retinal
Para qué se usa la tretinoina y a qué vitamina se relaciona?	Se usa para tratar acné y deriva de la vitamina A
A qué se debe la xeroftalmia?	A qué se produce un aumento en la síntesis de queratina en las córneas debido a la falta de regulación de la transcripción por medio de vitamina A
Qué efectos tiene la vitamina a en las embarazadas?	Es un teratógeno
Cuál es la forma activa de la vitamina d?	1,25- dihidroxicolecalciferol
Cuál es la acción más importante de la vitamina d?	Regular niveles séricos de calcio y fósforo
De dónde se obtiene el ergocalciferol(D2)?	Plantas
De dónde se obtiene el colecalciferol (D3)?	Animales
Cómo se produce la vitamina d en la dermis y la epidermis?	A partir de 7-dehidrocolesterol que se transforma en colecalciferol
Cómo se almacena la vitamina d en suero?	En forma de 25-hidroxicolecalciferol
Dónde ocurren las 2 hidroxilación es de las vitaminas D2 y D3?	La primera en hígado y la segunda en riñón
Qué hormona induce la formación de calcitriol?	PTH
Cuál es la función del calcitriol?	Aumentar la captación de calcio por el intestino, minimizar la pérdida de calcio por los riñones y estimular la reabsorción de hueso
La expresión de qué proteína es estimulada por el calcitriol en el intestino?	Calbindina
Qué produce la deficiencia de vitamina d?	Raquitismo en niños y osteomalacia en adultos
En qué tipo de reacciones participa la vitamina k?	Modificación postraduccional de una variedad de proteínas en las que actúa como coenzima en la carboxilación de ciertos residuos de ácido glutámico
Dónde se encuentra la filoquinona (K1)?	Plantas
Dónde se encuentra la menaquinona (K2)?	Flora bacteriana
Qué proteínas importantes ayuda a carboxilar la vitamina k?	Factores de coagulación
Cuál es la función de la warfarina?	Inhibe a la vitamina K epóxido reductasa (VKOR) por lo que es un anticoagulante
cuál es el el tocoferol más activo de las vitaminas e?	alfa tocoferol
Cuál es la función de la vitamina e?	Previene de las oxidaciones no enzimáticas
Qué aminoácidos forma la triada catalítica?	Ser, his y asp

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