¿Qué son las enzimas?	Son catalizadores de reacciones biológicas
¿Qué son las ribozimas?	Moléculas de Rna con actividad catalítica
¿Cuál es la estructura proteíca de las enzimas?	Terciaria/Tridimensional
¿Por qué las enzimas tienen alto grado de especificidad?	Poruqe reconocen a sus sustrato
¿En qué condiciones actúan las enzimas?	Moderadas de presión y temperatura
¿Todas las enzimas son igual de rápidas?	No todas aceleran la reacción a la misma velocidad pero todas son aceleradores biológicos
¿Qué es una holoenzima?	Complejo funcional constituido por una apoenzima y su coenzima o cofactor
¿Qué es la apoenzima?	Es la parte proteíca de la holoenzima
¿Qué es la coenzima?	Parte no proteíca de la holoenzima
¿Qué tipo de iones son los cofactores?	Inorgánicos
¿Que tipo de moléculas son las coenzimas y para que sirven? ¿Son específicas?	Moléculas orgánicas que transportan grupos químicos, tienen un peso molecular bajo, no son especificas porque por ejemplo unas son el NADH y FAD que muchas enzimas las ocupan por eso no son específicas
Vitamina B1 (tiamina), coenzima y función	Pirofosfato de tiamina (Transferencias de aldehídos)
Vitamina B2 (Riboflavina), coenzima y función	Flavinadenindinucleótido (FAD) (Óxido-reddución)
Vitmaina B6 (Piridoxina), coenzima y función	Piridoxalfosfato (Transferencias de grupos amino)
Niacina o ácido nicotínico (vitamina b3) coenzima y función	NAD y NADH (óxido-reducción)
Ácido pantoténico (vitamina b5) coenzima y función	Coenzima A (Transferencia de glucosa)
Biotina coenzima y función	Biocitina (reacción de carboxilaciones)
Ácido fólico coenzima y función	Tetrahidrofolato (transferencia de carbonos)
Vitamina B12 coenzima y función	Cobalamina (transferencia de grupos metilo específicos)
¿Qué son las enzimas oxidoreductasas y cuales son?	Enzomas que catalizan reacciones de óxido-reducción, mediante el reductor o dador que se oxida y pierde electrones y el oxidante o aceptor que se reduce y gana electrones -NAD, NADP, ácido lipoico y CoQ como aceptores de hidrógeno -Deshidrogenanas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidrolasas y catalasas
¿Qué son las enzimas tranferasas y cuales son?	Catalizan reacciones de transferencia de grupo (una reaccion) Son las cinasas (grupo fosfato a grupo alcohol o amino) y aminotransferasas (grupo amino a un cetoácido aceptor)
¿Qué coenzimas utilizan las tranferasas?	Tetrahidrofolato, coenzima A y fosfato de priridoxal.
¿Qué son las enzimas hidrolasas y cuáles son?	Catalizan reacciones de hidrólisis, son la tripsina, pepsina, papaína, fosfatasas, esterasas, peptidasas, glucosidasas, tiolasas, fosfolipasa, amidasas, desaminasas y ribpnucleasas
¿Qué son las enzimas liasas o sintasas y cuáles son?	Catalizan reacciones de adición o de eliminación de grupos y son las descarboxilasas, aldolasas, anhidrasa carbónica fumarasay sintasa
¿Qué son las isomerasas y cuáles son?	Son enzimas que catalizan la reorganización molecular y reorganizarán la posición estructural para que la siguiente enzima la reconozca. -Mutasas y epimerasas
¿Qué son las ligasas y sintetasas?	Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas de la hidrólisis de un enlace de alta energía- Sintetasas, aminocil-+RNA sintetasas, glutamina sintetasa y carboxilasas
¿Cómo hacen las enzimas para acelerar la reacción en la catálisis?	Disminuyendo la energía de activación
¿Qué es el sitio activo de las enzimas?	Confiere la especificidad a las enzimas y es el sitio de unión de las enzimas con su sustrato
¿Quienes conforman al sitio activo?	Residuos aminoacídicos
¿Qué es el modelo de llave-cerradura?	Se refiere a que la especificidad enzimática actúa como una puerta donde la llave es específica
¿Qué es el modelo de ajuste inducido?	Cuando el sustrato interacciona con la enzima a través del sitio activo, cambia la conformación de la apoenzima
¿Porqué las enzimas son esteroespecíficas?	Porque forman varias interacciones entre aminoácidos del sitio activo y los grupos del sustrato
Describe el ciclo de catálisis	1. La enzima actúa con el susutrato en el sitio activo 2. Se forma un complejo enzima-sustrato 3. Reacción catalítica 4. Se genera y libera un producto 5. La enzima queda libre para ostro sustrato
¿Cómo debe ser la energía de activación para que se lleve a cabo la catálisis?	Baja
¿Qué es la cinética enzimática?	Estudia la velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente
¿Qué es el modelo de Michaleis-Menten?	Propusieron una ecuación de velocidad de las enzimas
¿Qué dice la ecuación de Michaleis-Menten?	La velocidad de una reacción ctalizada por una enzima depende de la concentración del sustrato Vo= Vmax(S) ______________ Km + (S)
¿Cuándo se alcanza la velocidad máxima?	Se alcanza cuando la enzima está saturada con el sustrato
¿Qué es la Km?	Indica el grado de afinidad de la enzima por el sustrato
¿Qué es la K(cat)?	Mide la velocidad del proceso catalítico, número de moléculas recombinadas por segundo.
¿Qué es la eficiencia catalítica?	Kcat/Km, la velocidad de reacción varía con la frecuencia con la que se encuentra la enzima con el sustrato
¿Qué pasa cuando se le cambia el pH a una enzima?	Pierde su actividad catalítica
¿Qué es la unidad estándar de la actividad enzimática?	1 umol (10-6) de sustrato por minuto a 25° C.
Tipo de inhibidor enzimático que ocupa el lugar del sustrato en el punto activo donde disminuye la km pero la afinidad es la misma	Competitivo Depdende de: - Concentración del inhibidor - Concentración del sustrato - Afinidades relativas (km) entre el inhibidor y el sustrato por la enzima
Tipo de inhibidor que se une en un sitio diferente al punto activo	No competitivo Depende de: - La concentración del inhibidor - La afinidad del inhibidor por la enzima
Tipo de inhibición que establece un enlace covalente con residuos específicos del sitio activo	Irreversible -Quimiotripsina y - Acetilcolinesterasa
¿Qué es un efecto alostérico?	Unefecto que cambia la conformación de la enzima, de manera wue cambia la afinidad al sustrato
¿Qué es un efecto alostérico positivo?	Aumenta la afinidad enzima sustrato
¿Qué es un efecto alostérico negativo?	Reduce la afinidad enzima sustrato
¿Qué es un efecto homotrópico?	Cuando el sustrato ejerce un efecto alostérico
¿Qué es un efecto heterotrópico?	Si el efector alostérico es diferente que el sustrato
¿Qué es una proenzima	Es la enzima inactiva (zimógeno) que dependen de la hidrólisis de un fragmento peptídico
¿Qué es una isoenzima?	Son enzimas con diferente estructura que catalizan la misma reacción
Cinasas	Fosforilan
Fosfatasas	Desfosforilan
¿Qué son las enzimas proteolíticas?	Activan o inactivan a las enzimas de manera IRREVERSIBLE

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