qué son enzimas?	Proteínas (no todas), capaces de catalizar muy eficientemente reacciones químicas.
Características de enzimas	Alta especificidad por sustratos llevan a cabo la catálisis en medio acuoso requieren condiciones específicas de pH y temperatura Estructura 3D es crucial para su actividad catalítica muchas requieren de cofactores y coenzimas mal funcionamiento asociado a muchas enfermedades.
Enzimas y temperatura	tiene una temperatura óptima que suele ser la corporal, luego de ahí se desnaturaliza.
Enzimas y pH	Es específico para cada una, por ejemplo la pepsina funciona en medios ácidos, se encuentra en el estómago.
Clasificación de las enzimas	nombre relacionado al sustrato + terminación asa oxidoreductasa transferencia de electrones transferasa transferencia de grupos hidrolasa reacciones de hidrolisis liasa rotura de enlaces isomerasa transferencia de grupos para producir isómeros ligasa formación de enlaces.
Cómo funcionan las enzimas?	Enzimas poseen un sitio específico donde las moléculas que reaccionan ingresan, con lo cual quedan cerca en orientación precisa (sitio activo) No alteran equilibrio de las reacciones solo su probabilidad.
Sitio activo	lugar donde ingresan sustratos para convertirse en productos la formación de complejo enzima sustrato es crucial disminuyen la energía de activación, lo que aumenta la tasa (velocidad) de reacción.
DeltaG: energía de activación	cantidad de energía para alcanzar estado de transición (en este caso complejo enzima sustrato) Diferencia entre el estado basal y el estado de transición, entre más grande, más lenta es reacción.
El estado de transición es:	el punto en el cuál es igualmente probable el avance (P) o retroceso (S).
Intermediarios de reacción	cada reacción tiene varios pasos en los que se da la formación y decaimiento de sp químicas transitorias.
Importancia biológica de los intermediarios de reacción	estos hacen que haya un paso limitante, impiden que las macromoléculas se rompan de forma espontánea y las células no sean viables.
En que radica el poder catalítico y su especificidad	Especificidad: discriminan entre sustratos muy similares su capacidad de disminuir la energía de activación, de 5 a 17 órdenes de magnitud.
Cómo se puede explicar el poder catalítico	reacomodo de enlaces covalentes entre grupos funcionales de E con S durante la reacción Interacciones no covalentes (débiles) entre S y E.
Energía de unión	Energía resultante de la interacción ES, principal fuente de energía libre usado por las enzimas para disminuir la energía de activación.
Explique el modelo de ajuste inducido	Los sitios activos de la enzima no son complementarios a los sustratos,si no a los estados de transición que se forman durante la reacción.
Cinética enzimática	Permite determinar la tasa (velocidad) de reacción y como esta se ve modificada en respuesta a cambios en parámetros experimentales.
Velocidad de reacción	se define como el cambio en la concentración de sustrato (o producto) por unidad de tiempo.
Concentración de enzima y velocidad	aumenta conforme aumente la enzima sustrato casi siempre está en exceso.
Concentración de sustrato y velocidad	aumenta hasta cierto punto, luego se hace constante, ya que la enzima se satura la Vmax generalmente no se alcanza ya que se pasa perdiendo sustrato que se convierte en producto.
Constante de Michaelis Menten Km	Concentración de sustrato a la cual alcanzamos la mitad de la velocidad máxima Es específico para cada reacción y diferente en cada enzima.
Entre menor km tenga una enzima para un sustrato:	necesito menos sustrato, o sea, la enzima es más afín.
Ecuación de Lineweaver-Burk	permite la obtención simple de km y Vmax

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