Tipos de comunicación entre células, paracrina	células están cerca, una libera el ligando y otras tienen receptores.
qué son los ligandos y receptores	sustancias química que lleva la info receptores base de la comunicación entre proteínas (siempre son proteínas).
tipos de comunicación entre células, autocrina	ella misma libera y tiene receptores que los recibe, conciencia de la célula xD.
tipos de comunicación entre células, endocrina	célula libera señal a sangre, viaja lejos y receptores en algún otro lugar.
Clasificación de receptores (superfamilias)	Receptores de membrana: asociados a membrana, no solo de la célula, puede ser de organelas, siempre transmembrana Receptores intracelulares o nucleares: no asociados con membrana (citoplasma, nucleo).
Subfamilias de receptores de membrana	-receptores tipo canal, 4 dominios transmembrana, ionotrópicos, canales ligando dependientes - receptores asociados a proteínas G, 7 dominios transmembrana, metabotrópicos, serpentina - receptores-enzima, un dominio transmembrana.
Receptores tipo canal	4 dominios transmembrana, canales ligando dependientes, ionotrópicos Ej: Receptor nicotínico de acetilcolina (Ach) y GABAa.
Receptor nicotínico de acetilcolina	Receptor de tipo canal Pez torpedo, receptor de sodio (siempre entra a célula), el ligando natural (endógeno) es la acetilcolina, el mismo que tenemos en músculo para movernos.
Receptor GABAa	Receptor de tipo canal para cloruro Benzodiazepina se une al receptor y entra cloruro a las células, esto disminuye la actividad nerviosa, por eso cuando la anestesia pasa duele hay otros gaba (By C) que no son canales papel en la ansiedad.
Pasos de activación de proteína Gtri en Receptores de 7dom transmembrana	1) Unión del ligando al receptor 2) Unión de la proteína Gtri (alfa, beta y gamma)al receptor 3)Llega GEF (factor intercambiador de nucleotidos de guanina) a la Gtri 4) cambia el GDP de la subunidad alfa por GTP 5) alfa se separa de beta y gama con su GTP AQUÍ LA PROTEÍNA GTRI QUEDA ACTIVA
Cuál receptor produce segundos mensajeros	7dominios transmembrana
Qué pasa una vez que la Gtri queda activa	Las subunidades separadas se unen a proteínas efectoras, aquí adquieren función, esto las diferencia de otras G.
Cómo se inactiva una Gtri?	Puede autoinhibirse la subunidad alfa tiene activiad GTPasica, puede romper su GTP y convertirlo en GDP + Pi, entonces se vuelve a unir a beta y gama, para que esto suceda debe llegar GAP (protein activadora de la actividad gtpasica), que le dice a alfa que ya debe romperse.
Ejemplos de mecanismos de transducción de receptores de 7 dominios transmembrana	Mecanismo de transducción del AMPc Mecanismo de transducción del PIP2.
Describa el Mecanismo de transducción del adenosín monofosfato cíclico AMPc	La Gs estimula la enzima adenilato ciclasa, la Gi la inhibe 1) después de que se activa la Gs (todas igual), se estimula la adenilato ciclasa (proteína efectora) 2) la adenilato ciclasa agarra ATP y le quita PPi, lo convierte en AMPc (segundo mensajero, el primero en descubrirse) 3) El AMPc activa la PKA uniendose a las subunidades reguladoras de la proteína, lo que provoca que estas se separen de las catalíticas 4) las subunidades catalíticas de la PKA va a fosforilar a otras proteínas. 5) en este caso la PKA es de la familia serín threonin kinasas, por lo que fosforilan especificamente en serina y threonina.
Es lo mismo fosforilación que activación?	no, hay proteínas que pueden estar activas/inactivas en su forma fosforilada o viceversa.
Ejemplos de ligando que activa mecanismo AMPc	Epinefrina: activa Gs, que estimula AC, produce AMPc, activa PKA Esto en el tejido adiposo disminuye el consumo de aminoacidos, mientras que en el hígado lo aumenta mecanismo muy dinámico!.
Ej: ribosilación de la proteína Gs	Toxina del cólera: Cuando la Gtri está activa, la toxina se une a alfa y la ribosila, entonces GAP no llega y no se rompe el GTP, se mantiene siempre activa sigue estimulando adenilato ciclasa, aumentando el AMPc, en el epitelio intestinal la PKA fosforila y abre canales, salen iones al intestino, luego por osmosis sale agua, diarrea y deshidratación.
Formas de regular la señal iniciada a través del mecanismo del AMPc	1) Fosforilación de receptores 7DTM 2) Fosfodiesterasas 3) Fosfatasas 4) Inactivación de la subunidad alfa de la proteína Gtri (GAP) 5) Proteína Gi (Inhibe adenilato ciclasa) 6) Internalización de receptores.
Cómo funciona la fosforilación de receptores 7DTM para regular la señal iniciada a través del mecanismo del AMPc?	La misma PKA puede fosforilar al receptor y al ligando se le vuelve complicado unirse, pero no es imposible.
Cómo funcionan las fosfodiesterasas para regular la señal iniciada a través del mecanismo del AMPc?	Las fosfodiesterasas rompen el AMPc, lo convierten en AMP o 5` AMP (inactiva) Disminue la concentración del AMPc.
Cómo es que el café mantiene a las personas despierta?	Las metilxantinas como el café inhibe la fosfodiesterasa, esta no puede romper el AMPc y este se sigue produciendo, entonces PKA sigue fosforilando, en el cerebro (SRA: nos mantiene despierte) activan neuronas de este sistema.
Cómo funcionan las fosfatasas para regular la señal iniciada a través del mecanismo del AMPc?	Desfosforilan a las proteínas que ya fueron preparadas por la PKA.
Cómo funciona la internalización de receptores para regular la señal iniciada a través del mecanismo del AMPc?	beta arrestina, arresta al receptor fosforilado, no se puede unir ligando.
Describa el mecanismo de transducción del Fosfatidilinositol difosfato PIP2	1) La Gq se une a la fosfolipasa beta PLCbeta (proteína efectora) 2) PLCbeta le corta la cabeza polar a PIP2 3) se generan dos segundos mensajeros: diacilglicerol (DAG) e inositol trifosfato (IP3) 4) El IP3 llega al retí**** endoplasmático,donde hay Ca, se une a un receptor de 4 dominios y lo abre, el calcio sale por gradiente y se topa con CAM (calmodulina), se unen a pk y forman pk cam/ca (ojo: no es una PKA, pero pertenece a la misma familia serin threonin) 5) la otra opción es que cuando el calcio sale se encuentra con PKC (otra kinasa), y le dice que DAG la está esperando en la membrana, cuando DAG y PKC se unen, DAG se activa y está listo para fosforilar en serina y threonina.
La acetilcolina solo actúa sobre receptores de 4 dominios?	no, también sobre 7 ej: receptor muscarínico de AcH, hay distintos tipos de este receptor, distintos mecanismos de transducción.
Familia que estudiamos de receptores enzima, 1 dominio, para que sirve	Tirosinkinasa, proliferación celular, factores de crecimiento.
Activación de receptor enzima	1)llega el ligando a un monómero, y otro ligando a otro 2) se dimerizan y forman homodímero 3)se transutofosforilan 4) El Receptor se activa cuando se fosforilan y puede ir a fosforilar a otras proteínas.
Cómo puede el receptor enzima activar o inactivar proteínas sin fosforilarlas?	Las proteínas tienen un dominio llamado SH2 que reconoce sitios específicos del receptor donde se une y se activa.
Cómo funcionan los receptores intracelulares o nucleares de TIPO I ?	tipo I: 1)Los receptores pueden estar en citoplasma o dentro del núcleo 2) Las proteínas chaperonas HSP, retienen al receptor hasta que llega el ligando (hormonas esteroideas) 3) dos receptores iguales liberados y con su ligando se dimerizan (homodímero). 4) se mueven al ADN y se unen a HRE (elemento de respuesta a hormonas) 5) modulan la transcripción de algunos genes.
En qué se diferencian los receptores intacelulares de tipo II de los de tipo I ?	No hay chaperonas HSP Siempre en núcleo Receptores pueden quedarse como monómeros, homodímeros o heterodímeros.

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