Nº8 FUNCIONES DEL CITOESQUELETO	-Sirve como estructura para mantener la forma de la célula -De apoyo para sujetar y fijar organelas -Como medio de transporte intracelular que diversas sustancias utilizan como raíles. -Interviene en el movimiento de las células, por ejemplo, el movimiento ameboide o en la emisión de pseudópodos. -Sirve en la fijación de ARNm -Transmisión de señales de matriz extracelular al interior de la célula, ya que se encuentra formando una red en el exterior de la célula.
Nº8 COMPONENTES DEL CITOESQUELETO	a) Microtúbulos huecos (de unos 25nm) formados por la proteína tubulina b)Filamentos sólidos: -Filamentos finos (6-7nm) formados por ACTINA -Filamentos intermedios (8-10nm) -Filamentos gruesos (15nm) formados por MIOSINA
Nº8 FILAMENTOS DE ACTINA Y DE MIOSINA	Los filamentos contráctiles, encargados de la motilidad de las células y músculos, son formas asociadas de actina y miosina, además de otras proteínas adheridas. Son proteínas motoras que se polimerizan continuamente para cambiar la célula, por ello también se las llama motores moleculares. Son capaces de transformar la energía quimica en energía cinética.
Nº8 ACTINA	La actina tiene dos posibles formas: una forma globular o G y una forma filamentosa o F. Cuando la actina está en forma globular(en forma aislada y de subunidades) , en presencia de ATP, se polimeriza y forman una estructura filamentosa, los filamentos de actina. Cerca del 50% de la actina de nuestro cuerpo se encuentra polimerizada. Una vez formado, en los surcos de la actina F, se dispone otra proteína, la tropomiosina, que se encuentra cada 7 unidades de actina G. En el músculo estriado, también se une otra proteína, la llamada troponina.
Nº8 EMPAQUETAMIENTO DE LA ACTINA	La actina puede empaquetarse de dos formas: paralelos (por ejemplo microvellosidades) y redes (por debajo de la membrana) Se une gracias a una proteína fijadora: discos de anclaje, que son de estructura plana y se unen entre sí y a la cara interna de la mb plasmática a través de proteínas estructurales como: Vinculina, Anquirina, Espectrina; Desmina; Distrofina(en músculo)
Nº8 RELACIÓN DE LA ACTINA CON LA MEMBRANA: CORTEX CELULAR.	Por debajo de la mb plasmática, la actina en se encuentra en asociación con proteínas FILAMINAS, constituyen CORTEX CELULAR. Dicha red resiste las fuerzas deformadoras, a la vez que permite que se produzacan cambios en la forma de la célula, ya que es capaz de sufrir un proceso de reestructuración que se ve facilitado por la existencia de proteínas GELSOLINA, en presencia de elevadas concentraciones de calcio.
Nº8 RELACIÓN DE LA ACTINA CON LA MEMBRANA EN LAS PLAQUETAS.	en las plaquetas, ell esqueleto de membrana está formado también por filamentos de actina y se encuentra dispuesto inmediatamente por debajo de la membrana celular. Este sistema es el responsable de mantener la estabilidad de la membrana y capacita al complejo glicoproteico Ib-IX en su unión con el factor de Von Willebrand, propiciando la adhesión de la plaqueta al subendotelio. Cuando la plaqueta es activada, se promueve la desestabilización del citoesqueleto de membrana y esto incrementa la movilidad y favorece la capacidad de las plaquetas de extenderse sobre el subendotelio u otro tipo de superficie extraña.
Nº8 RELACIÓN DE LA ACTINA CON LA MEMBRANA EN LAS CÉLULAS MUSCULARES.	La distrofina es un componente esencial del músculo esquelético. Su dominio N-terminal se une a la F-actina y su dominio C-terminal se une al complejo de glicoproteínas asociadas a distrofina (DAG: Dystrophin-Associated Glycoproteins) en la membrana celular. En la célula muscular la distrofina conecta el citoesqueleto de actina con la matriz extracelular a través de la membrana plasmática.
Nº8 PROTEÍNAS FIJADORAS DE ACTINA, GRUPOS.	Su actividad está regulada por el catión Ca intracelular, además es reversible. Los grupos: -Proteínas que influyen sobre equilibrio entre Actina G y F -Proteínas que actúan sobre el acoplamiento de filamentos -Proteínas de acción motora
Nº8 Proteínas que influyen sobre equilibrio entre Actina G y F	·Profilina: se une a actina G y favorece la polimerización para formar filamentos-intermedios ·GTPasas de la familia Ras: favorece la polimerización de filamentos-intermedios ·Brevina: se une al extremo + e impide prolongación ·Fragmina y Gelsolina: se unen a monómeros de actina G en el filamento de actina y lo escienden-regulación de su longitud
Nº8 -Proteínas que actúan sobre el acoplamiento de filamentos	·Espectrina, Fodrina y Filamina: se unen a filamentos existentes, formado redes ·Villina y Fimbrina: unen filamentos de actina en evaginaciones de la membrana y proporcionan rigidez a estas zonas.
Nº8 -Proteínas de acción motora	·Miosina ·Tropomiosina
Nº8 MIOSINA	Forma parte de las proteínas motoras. Está formada por 2 cadenas enroscadas en hélice en cuyo centro hay una zona desnuda, estas cadenas tienden a asociarse con otras. La miosina posee unas cabezas que son las que se unen a la actina, este acoplamiento de movimiento está controlado por Ca++ y energía que proviene de la hidrólisis del ATP. La cabeza de miosina se une a la actina, cuando se produce una liberación acetilcolina, un neurotransmisor que produce a su vez, la liberación de Ca++ que se unirá a la troponina cambiando la forma del enlace troponina-tropomiosina del filamento de actina, y dejando libre el sitio de unión para la miosina. Con la hidrólisis de ATP la miosina se une a la actina, provocando la contracción muscular. En la relajación disminuye el nivel de calcio y la troponina-tropomiosina vuelve a su estado inicial que bloquea el sitio de unión de la miosina a la actina.
Nº8 FORMAS DE ACCIÓN DE LA ACTINA Y LA MIOSINA	-La actina está en las uniones focales y se conectan con las integrinas. Favorecen la migración celular -En conexión con miosina se encuentran en el esqueleto de microvellosidades, participan en la citoquinesis y están presentes en las miofibrillas musculares estriadas.
Nº8 MIOFIBRILLAS MUSCULARES	Las fibras musculares, están formadas por miofibrillas. Entre dos zonas claras (Z-Z) se encuentra la unidad estructural y funcional de la miofibrilla; el sarcómero. Los filamentos de actina y miosina, se encuentran en paralelo, en la contracción muscular se produce al acortamiento entre dos líneas Z, por el proceso explicado anteriormente.
Nº8 UNIÓN DE LA ACTINA Y LA MIOSINA	La cabeza de miosina se une a la actina, cuando se produce una liberación acetilcolina, un neurotransmisor que produce a su vez, la liberación de Ca++ que se unirá a la troponina cambiando la forma del enlace troponina-tropomiosina del filamento de actina, y dejando libre el sitio de unión para la miosina. Con la hidrólisis de ATP la miosina se une a la actina, provocando la contracción muscular. En la relajación disminuye el nivel de calcio y la troponina-tropomiosina vuelve a su estado inicial que bloquea el sitio de unión de la miosina a la actina.
Nº8 RELACIÓN DE LA ACTINA CON INTEGRINAS	La actina se une a estas proteínas de membrana formando uniones focales, son uniones intracelulares. Tanto la actina junto con proteínas fijadoras como la miosina intervienen en la activación de plaquetas.
Nº8 ESTRUCTURA DE LAS FIBRAS MUSCULARES	Bandas A: Anisótropas (birrefringentes a la luz polarizada) Bandas I: Isótropas (difracción simple a la luz polarizada) Banda H: alemán Hell (claro) Línea Z: alemán Zwischenscheibe(disco intermedio)
Nº9 CONCEPTO DE FILAMENTOS INTERMEDIOS	Proteínas filamentosas -alargadas -10nm -muy resistentes -flexibles -función estructural
Nº9 CARACTERÍSTICAS DE FILAMENTOS INTERMEDIOS	-heterogéneos -plásticos -no tienen polaridad -visibles con MO fluorescencia -forman red perinuclear que puede asociarse mediante pectina a -prot. integrales de la mb plasmática formando desmosomas y hemidesmosomas -otros elementos del citoesqueleto
Nº9 LOCALIZACIÓN DE LOS FILAMENTOS INTERMEDIOS	En matriz citoplasmática de las células eucariotas (- vegetales y protistas) Principalmente se encuentra en células epiteliales
Nº9 FUNCIÓN DE LOS FILAMENTOS INTERMEDIOS	Brindar soporte estructural y rigidez a la célula Su gran resistencia tensil es imp para proteger a las células contra las presiones y tensiones
Nº9 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS DE LOS FILAMENTOS INTERMEDIOS.	Polimórfica: la cabeza amino terminal y cola carboxilo terminal varían entre las distintas proteínas de los filamentos. Organización estructural común en la parte central: domino alfa hélice central de 310 aa.
Nº9 POLIMERIZACIÓN DE LOS FILAMENTOS INTERMEDIOS	Hay pocas subunidades libres ya que nada más fabricar las proteínas tienden a polimerizar y a formar: -dímeros -tetrámeros: colocados antiparalelamente -protofilamentos -protofibrillas -filamentos intermedios
Nº9 TIPOS DE FILAMENTOS INTERMEDIOS	1. Citoqueratinas: en cel. epiteliales. 2. Vimentina: fibroblastos y tej. conj. cel mesenquimales 3. Desmina: cel. musculares. Conecta discos Z 4. Proteína Glial Fibrilar Ácida: cel. gliales 5. Periferina: neuronas en desarrollo/degeneración 6. Láminas nucleares: A, B y C. En núcleo. 7. Neurofilamentos: en axones (+ en largos) 8. Nestina: en neuronas embrionarias
Nº9 QUERATINA	En células epiteliales. Aporta resistencia. Cada filamento está formado por una cantidad similar de queratina de tipo I y II que forman HETERODÍMEROS. Las redes de queratina se unen por puentes disulfuro hasta después de la muerte.
Nº9 TIPOS DE QUERATINA	- TIPO I: ácidos y de menor peso molecular. 22: K9-K20 y Ha1-Ha10 -TIPO II: básicas o neutras. 16: K1-K8 y Hb1-Hb8
Nº9 PIEL	EPITELIO ESTRATIFICADO PLANO QUERATINIZADO. -Dermis: tejido conjuntivo con fibroblastos(vimentina) y vasos. -Epidermis: tejido de revestimiento sin vasos -Estrato basal: cel madre originan el resto de capas - Estrato espinoso: cel. poligonales aplanadas - Estrato granuloso: MUCHA QUERATINA - Estrato córneo: MUCHA QUERATINA
Nº9 NEUROFILAMENTOS	Bajo peso molecular (NFL) Medio peso molecular (NFM) Alto peso molecularr (NFH) En los axones de las neuronas (+ en largos) -Aporta rigidez y resistencia -Interviene en el transporte de impusos nerviosos -Remodelador de procesos nerviosos en el desarrollo.
Nº9 EMPLEO DE FILAMENTOS INTERMEDIOS EN MEDICINA	Utilizados como marcadores diagnósticos (marcados con anticuerpos y teñidos) -Identificación de las metástasis de origen desconocido. -Diagnóstico diferencial histopatológico -Diagnóstico de tumores poco diferenciados -Detección de micrometástasis e invasión vascular y linf -Estudiar las neoplasias
Nº9 PATOLOGÍAS ASOCIADAS A LOS FILAMENTOS INTERMEDIOS	-Citoqueratinas: epidermolisis bullosa -Desmina: miopatía -Láminas: laminopatía (progenia, distrofia muscular, cardiomiopatías, leucodistrofia, lipodistrofia) -Acúmulo de neurofilamentos: esclerosis lateral amiotrófica, distrofia neuroaxial, demencia presenil
Nº10 CONCEPTO DE MICROTÚBULO	Estructuras cilíndricas huecas que forman -citoesqueleto - el huso mitótico - núcleo central de cilios y flagelos. Están presentes en todas las células (- en hematíes). Su estructura es constante.
Nº10 ESTRUCTURA DEL MICROTÚBULO	Son los filamentos más grandes del citoesqueleto: 24nm diámetro mayor, 5nm de espesor - Cilíndro hueco: 13 subunidades globulares de alfa y beta tubulina (HETERODÍMERO) -Extremo +: por donde crece -Extremo -: pierde unidades (se ancla a centros organizadores)
Nº10 PROTEÍNAS ASOCIADAS A MICROTÚBULOS PARA GANAR ESTABILIDAD (MAPS)	MAP1: estabiliza y ensambla MT MAP2: en dendritas conectando microtúbulos y filamentos intermedios. MAP4: estabiliza MT TAU:en axones, estabiliza creando uniones entre MT CLIP170: uniones con cromosomas
Nº10 PROTEÍNAS DESESTABILIZADORAS DE MICROTÚBULOS	-KATANINA: segmenta los microtúbulos -ESTATMINA: desensambla tubulinas -ANTIMITÓTICAS: impiden la mitosis
Nº10 FUNCIONES DE LOS MICROTÚBULOS	-Armazón citoplasmático: da forma y mantiene polaridad -Desplaza materiales: quinesina ( - +) dineína (+-) -Transporte axónico -Formar cilios y flagelos Transporte de cromosomas en meiosis y mitosis
Nº10 TUBULINA GAMMA	-Ancla al microtúbulo en el centro organizador. -Controla el nº de microtúbulos -Controla la polaridad de los microtúbulos -Controla el nº de filamentos de los microtúbulos -Controla el momento y el lugar donde se fabrican
Nº10 CENTROS ORGANIZADORES DE MICROTÚBULOS	CENTROSOMA: 2 centriolos cilíndricos y perpendiculares entre sí. Cerca del núcleo. Se duplican en la meiosis. CORPÚSCULO BASAL: tiene la misma estructura que los centriolos y se sitúa en la base de cilios y flagelos.
Nº10 CENTRIOLOS	.
Nº10 ESTRUCTURAS QUE PERMITEN EL MOVIMIENTO CELULAR: CILIOS Y FLAGELOS.	.

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