aminoácidos	Unidades monomericas a partir de las cuales se sintetizan las cadenas polípeptidicas largas de las proteínas
L-a-aminoácidos	Participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la biosíntesis de purinas, pirimidinas y urea
Peptidos	Polímeros cortos de aminoácidos Función: en el sistema neuroendocrino como hormonas, factores liberadores de hormonas, neuromoduladores o neurotransmisores
Aminoácidos esenciales	Arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano y valina La mayoría termina con “ina”
a-aminoácidos	bloques o unidades De Elementos químicos que conforman a las proteínas
Polímeros-a-aminoácidos	Unidades estructurales de a-aminoácidos que forman ina estructura polémica
Proteínas	Moléculas estructurales presentes en todos los seres vivos MOLÉCULAS CON MÁS DE 50 AMINOÁCIDOS
Oligopeptidos	Formados por menos de 10 a-aminoácidos
Polipeptidos	Más de 10 aminoácidos pero menos de 50
L-a-aminoácidos	Las únicas proteínas que posee el cuerpo humano ya que no podemos usar aminoácidos de tipo D- para formar proteínas
Prueba de biuret	Prueba para detectar proteínas y peptidos cortos
Niveles de organización de las proteínas	Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
Estructura primaria de las proteínas	Orden de la secuencia de los aminoácidos. Los aminoácidos unidos por enlaces peptidicos que solo se dan en este nivel.
Estructura secundaria	Plegamentario que la cadena polipeptidica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptidico. Los de mayor frecuencia son los de hélice alfa (a) y lámina plegada beta (b)
Estructura supersecundaria	Contiene combinaciones de hélice a y lámina plegada b
Estructura terciaria	Los aminoácidos apolares se se sitúan hacia el interior y lo polares hacia el exterior. Estabilizada por enlaces covalentes entre carbono y azufre
Estructura cuaternaria	Proteína que consiste en más de una cadena de aminoácidos
Desnaturalización	Proceso de destrucción de la estructura. La molécula puede perder parcial o totalmente su actividad biológica
Principales desnaturalizaciones	Ácidos y bases fuertes, disolventes orgánicos, detergentes, agentes reductores, etc
Funciones de las proteínas	Catalisis (acelera reacciones químicas) Estructura (protección y sostén) Movimiento (movimientos celulares) Defensa Regulación Transporte Almacenamiento Respuesta a agresiones
Clasificaciones de aminoácidos	No polares (neutros) Polares (neutros, ácidos y básicos)
Clasificación de proteínas	Por su forma y su composición
Clasificación de las proteínas por su forma	Proteínas fibrosas: largas, insolubles en agua y con función estructural y protectora Proteínas globulares: cortas, hidrosolubles, con función dinámica
Clasificación de las proteínas por su composición	Proteínas simples: formadas por sólo aminoácidos Proteínas conjugadas: son una proteína simple combinada con componente no proteico que se denomina grupo prostetico Estas se dividen de acuerdo a su grupo portetico -glucoproteinas: contiene caebohidratos -lipoproteinas: contiene lipidos -metaloproteinas: contiene iones metálicos -fosfoproteinas: contienen grupos fosfatos -hemoproteinas: contiene grupos hemo
Funciones de proteínas de la dieta	-Síntesis de proteínas corporales -fuente para la producción de energía -síntesis de metabólitos nitrogenados -fuente de sustancias no nitrogenadas
Presencia de los aminoácidos	Los aminoácidos no se almacenan pero se en encuentran en las células como: -materiales estructúrales -biocatalizadores -hormonase y factores de crecimiento
Hígado en los aminoácidos	Órgano en el que se sintetizan las proteínas del plasma
Balance nitrógeno	La diferencia entre el ingreso y egreso de compuestos nitrogenados
Balance de nitrógeno equilibrado	Cuando el ingreso es igual al egreso de nitrógeno
Balance positivo de nitrógeno	En un niño en crecimiento, una embarazada y una persona en recuperación. El egreso de proteínas es menor al ingreso. Hay retención de nitrógeno en el cuerpo como proteína
Balance negativo de nitrógeno	En respuesta a traumatismo o infección. Hay pérdida de nitrógeno de proteína desde el cuerpo.
Metabolopatias	Tipos de trastornos médicos que se producen por anomalías genéticas y que interfieren con el metabolismo del cuerpo
Enfermedades relacionadas con el metabolismo de aminoácidos	-hipercolesterolemia familiar -leucodistrofia metacromatica -porfiria -hipotiroidismo -galactosemia -etc.
Caquexia	Estado deteriorado por la pérdida de peso y pérdida muscular debido a la mala alimentación
Emaciacion	Pérdida de peso y adelgazamiento pero no tan grave como el marasa
Kwashiorkor	Malestar con retención de líquidos, que lleva a edema e infiltración grasa del hígado

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