pasos del catabolismo de aa	elimination de grupos alfa amino (por transamination y desaminacion oxidativa), se forma amoniaco y alfa cetoacidos (son los esqueletos carbonados de aa) ->amoniaco se excreta por la urea ->esqueletos de los alfa cetoacidos son intermediarios de vias metabólicas
en que formas se elimina nitrógeno del cuerpo	urea, amoniaco, acido urico, creatinina
de donde vienen los aa del conjunto de aa	degradacion de proteinas endogenas (corporales), de proteinas exogenas (de la dieta), aa no esenciales sintetizados de intermediarios simples del metabolismo
a donde pueden ir los aa del conjunto de aa	síntesis de proteinas corporales, precursores de moléculas que contienen nitrógeno, a formar glucosa, glucogeno, ag, cuerpos cetonicos o su oxidación a CO2 y H2O
como varia la velocidad de recambio proteico	300-400 g de proteina al dia se hidrolizan y re sintetizan -p de vida corta, se degradan rapido, v1/2 de min o horas -p de vida larga, v1/2 de dias o semanas= la mayoría, colageno (p estructural) v1/2 de meses o años
generalidades del sistema de degradacion de proteinas: ubiquitina (Ub) proteosoma dependiente de ATP del citosol	degradan de manera selectiva proteinas dañadas o de vida corta, proteosoma 26 s en mamíferos, requiere la hidrolisis de ATP
pasos de la ubiquitinacion del sustrato blanco	union isopeptidica del grupo alfa carboxilo de la glicina C-terminal del grupo E-amino de una lisina en el sustrato proteico dependiente de ATP =E1 enzima activadora activa Ub, se transfiere a E2 e de conjugación, E3 es una lipasa que identifica la proteina
que pasa cuando es reconocida por Ub	proteosoma (complejo en forma de barril, macromolecular y proteolitico) desdobla, desnaturaliza y corta a la proteina y luego proteasas citosolicas la degradan mas a aa *requiere de la hidrolisis de ATP
que es una secuencia PEST	glycoproteins ricas en prolina, glutamato, serina y treonina *se ubiquitinan y degradan con rapidez porque tienen v1/2 cortas
aa N-terminales desestabilizantes	arginina y aa con modificaciones postraduccionales como la alanina acetilada *es un aspecto de la proteína que influye en su v1/2
sistema de degradacion de proteínas: enzimas degradadas independientes de ATP de los lisosomas	usan hidroalas acidas=pH 5 y degradan de manera no selectiva proteinas intracelulares (autogafia) y extracelulares como las que se introducen por endocitosos, mediada por chaperonas *tirosina, serina, treonina
por que se da la autofagia lisosomal	estres oxidativo, hipoxia, piruvacion de nutrientes, alta temperatura, infecciones virales, estres del RE (ej. cuando aumenta la sintesis proteica en una infección o cuando aumenta el Ca+ intracelular)
digestion de las proteinas	estomago tiene jugo gastrico con HCl y pepsinogeno, -HCl destruye bacterias y desnaturaliza proteinas, hace que el pepsinogeno se corte y de pepsina su forma activa, la cual libera aa libres y polipeptidos de las proteinas
por que el pepsinogeno se libera como zimogeno	es una proenzima, esta inactivo *los zimogenos tienen aa que adicionales en sus secuencias que evitan que sean cataliticamente activos
degradacion de las proteinas en el intestino delgado por las proteasas pancreáticas *se liberan como zimogenos, mediados por CCK	-endopeptidasas cortan dentro del polipéptido: tripsinogeno, quimiotripsinogeno, proelastasa -exopeptidasas cortan en los extremos: carboxipeptidasa A y B
activation de loz zimogenos	enterocinasa/ enteropeptidasa es una serin proteasa que convierte tripsinogeno en tripsina; la tripsina activa todos los zimogenos pancreáticos *tripsina degrada la proteina cuando el grupo carbonilo esta formado por arginina o lisina
puede causar esteatorrea (lípidos en heces)	deficiencia en la secrecion pancreatica: pancreatisis cronica, fibrosis quistica, elimination del pancreas *absorcion de grasas y proteinas incompletas
como se degradan los oligopeptidos	una exopeptidasa= aminopeptidasa, corta de forma repetida el residuo N-terminal de los oligopeptidos y da aa libres y peptidos mas pequeños
enfermedad celiaca	affection por malabsorcion, en respuesta al gluten (o gliadina producida por el gluten) una proteina que esta en el trigo, cebada y centeno
como entran los aa libres por la membrana apical de los enterocitos	sistema de transporte activo secundario dependiente de sodio por proteinas transportadoras de solutos SLC
como son transportados los di y tripeptidos	transportador de peptidos ligado a protones PepT1; después se hidrolizan a aa libres
como salen los aa libres al sistema portal	por transportadores independientes de sodio en la membrana basolateral *el higado no metaboliza los aa de cadena ramificada AACR, son enviados del higado a los musculos a traves de la sangre
trastorno hereditario de cistinuria	COAL defectuso= sistema de captación de cistina y aa dibasicos ornitina, arginina y lisina=aparecen en orina cistina puede formar piedras/ cálculos renales y bloquear el tracto urinario
enfermedad de Hartnup	defecto en la captación de triptofano por un transporador de aa neutros *sintomas dermatológicos y neurológicos similares a la pelagra
por que los aa no sufren degradacion oxidativa	el grupo amino los protege contra la degradacion oxidativa, cuando se retira ya pueden incorporarse a otros compuestos o excretarse como urea y los esqueletos carbonados se metabolizan
primer paso del catabolismo de aa	transaminacion por aminotransferasas/ transaminasas, se transfiere el grupo amino del aa al alfa-cetoglutarato-> produce alfa-cetoacido y glutamato *glutamato puede desminarse de forma oxidativa o donar grupo amino para la sintesis de aa no escenciales
como pierden sus grupo amino la lisina y treonina	son los únicos aa que no sufren transaminacion, estos pierden sus grupos amino por desaminacion
como funciona la alanina aminotransferasa ALT	transfiere grupo amino de alanina->a alfa-cetoglutarato, ->forma piruvato y glutamato, es reversible y funciona en dirección de la sintesis de glutamato
como funciona la aspartato aminotransferasa AST	transfiere grupo amino del glutamato->al oxalacetato, ->forma alfa-cetoglutarato y aspartato, es reversible *aspartato es la fuente de nitrógeno en el ciclo de la urea
que coenzima requieren todas las aminotransferasas *tmb usado por histidina descarboxilasa (todas las descabroxilasas)	PLP fosfato de piridoxal, derivado de B6 =el grupo amino se transfiere a la parte piridoxal de la coenzima y genera fosfato de piridoxamina, después esta dona el grupo amino y se regenera la forma aldehido original de la coenzima
como se puede identificar una enfermedad hepática	en hepatitis viral grave, lesion toxica, colapso circulatorio prolongado hay AST y ALT altas= ALT es mas especifica, AST es mas sensible porque hay mas en el higado *bilirrubina alta porque el daño hepatocelular reduce su conjugación y excrecion
sospecha de daño muscular	AST y ALT altas, creatina cinasa, lactato desidrogenada y mioglobina tmb normal fosfatasa alcalina ALP, bilirrubina, nitrogênio ureico en sangre, y-glutamil transferasa GGT
sospecha de enfermedad osea	ALP mucho mas alto que AST, ALT y GGT
en que formas se encuentre el amoniaco	-en solución acuosa NH4+ como ion amonio -NH3+ la forma no ionizada es la que cruza las membranas
function GDH glutamato deshidrogenasa	enzima mitocondrial que se encarga de la transaminacion y desaminacion oxidativa del glutamato; via que libera de los grupos amino de los aa-> amoniaco
GDH usa la coenzima NAD+	desaminacion oxidativa=eliminacion de aa, perdida de amoniaco y oxidación del esqueleto carbonado
GDH usa la coenzima NADPH	aminacionn reductora= sintesis de aa, obtención de amoniaco y reducción del esqueleto carbonado
reguladores alostericos de GDH	GTP inhibe; GTP viene de succinil coA ADP activa *cuando hay bajos niveles de energia, GDH degrada aa
de donde vienen los 2 nitrógenos del ciclo de la urea; y el CO2?	1N=amoniaco- por desaminacion oxidativa de la GDH 1N=aspartato- por transaminacion de oxalacetato por la AST *ambas del glutamato amilasa carbonica da HCO3-
donde suceden las reacciones del ciclo de la urea (higado)	las dos primeras en la matriz mitocondrial= CPS I (carbamoil fosfato sintetasa I y ornitina transcarbomilasa) y las enzimas restantes en el citosol
donde se usan los 3 ATP necesarios en el ciclo de la urea	-2ATP se disocian en la formación del carbamoil fosfato por CPS I -1ATP se disocia en la formación de argininosuccinato por la argininosuccinato sintetasa que combina citrulina y aspartato
activador alosterico de la CPS I=paso limitante del ciclo *se incrementa la afinidad del CPS-I por ATP	NAG nacetilglutamato, activado por arginina; CPS II participa en la biosíntesis de pirimidinas, pero no usa NAG, ocurre en el citosol y usa glutamina como fuente de nitrógeno
function OTC ornitina transcarbamilasa, esta enzima tiene el gen, mas mutable en cromosoma x=varones *ornitina se regenera con cada vuelta del ciclo	transfiere grupo carbamoilo del carbamoil fosfato a la ornitina, se libera fosfato inorganico; produce citrulina que se transporta al citosol *ornitina y citrulina usan un cotransportador de aa básicos para pasar la mm interna
function argininosuccinato sintetasa	combina citrulina y aspartato, da argininasuccinato *este aspartato da #N2
como se disocia argininasuccinato	argininasuccinato liasa da arginina y fumarato -arginina es precursor de la urea -fumarato se hidrata a malato
a donde puede ir el malato	=malato deshidrogenasa lo oxida y da oxalacetato-> por transaminacion da aspartato-> al ciclo de la urea =lanzadera de malatoaspartato lo mete a mitocondria y regresa al ciclo ATC y se oxida a oxalacetato, genera NADH-> va a gluconeogenesis
que le pasa a la arginina	(en higado) arginasa-I la hidroliza y da ornitina y urea (riñon) arginasa II- sintetiza arginina de citrulina
cual es el destino de la urea	(en intestino) ureasa bacteriana la degrada a CO2 y amoniaco-> amoniaco se pierde en heces y otra se reabsorbe en la sangre y se convierte en urea
por que la sintesis de urea es irreversible	delta G negativo, consume 4 enlaces fosfato de alta energia en la sintesis de cada molecula de urea y los 2N vienen del glutamato
de donde viene NAG N-acetilglutamato	de acetil coA y glutamato por NAGS N-acetilgumtato sintasa *la arginina es un activador de la producción de NAG
higado mantiene amoniaco bajo en sangre *glutamina es una forma no toxica de almacenamiento y tranporte de amoniaco	-hepatocitos periportales: glutaminasa hidroliza la glutamina, da glutamato y suelta NH3 -hepatocitos perivenosos: glutamina sintetasa usa ATP, capta amoniaco del glutamato y da glutamina
que pasa en el metabolismo intestinal de la glutamina	-produce alanina (higado) a gluconeogenesis -produce citrulina (riñones) sintetiza arginina
hiperamonemia	acumula glutamina y glicina en plasma, efecto neurotoxico directo sobre SNC
deficiencia OTC	=hiperamonemia, disminuye citrulina y arginina, aumento acido orotico en orina
acido orotico elevado es un marcador de que? en que enfermedades?	es un intermediario de la biosíntesis de pirimidina sobreproducida -deficiencia OTC: hay hiperamonemia -deficiencia UMPS: hay anemia megaloblastica, aciduria orotica hereditaria
deficiencia argininosuccinato sintetasa/ citrulinemia tipo 1	elevation de citrulina
deficiencia argininosuccinato liasa	acumula argininosuccinato en orina-> da aciduria argininosuccinica, hay anomalias neurológicas, retraso en el desarrollo y deterioro cognitivo
deficiencia arginasa-I/ arginemia o hiperarginemia	acumula arginina en sangre y orina *hiperamonemia se ve en deficiencia de arginasa aunque es menos grave porque arginian tiene 2N y puede excretarse en orina, puede ser episódica
deficiencia NAGS/ N-acetilglutamato sintasa	retrasos en el desarrollo y discapacidad intelectual, puede ser episódica *acido carglumico es una forma sintetica de NAG, el activador alosterico positivo de carbamoil fosfato sintetasa I
medicamentos que eliminan amoniaco en sangre (acidos aromáticos)	benzoato y fenilbutirato hacen que el NH3 se excrete como hipurato y fenilacetilglutamina
aa gluconeogenicos	producen piruvato o intermediarios del ciclo de los ATC, pueden ir a gluconeogenesis en higado y riñones
aa cetogenicos	producen AcetilCoA (directa) u acetoacetato*es un cuerpo cetonico ej. acetona y 3-hidroxibutirato
unicos aa esenciales cetogenicos	lisina y leucina
enzimas que convierten asparagina en oxalacetato	asparaginasa da aspartato (saca NH3), PLP aminotransferase lo transamina a oxalacetato (usa a-cetoglutarato y suelta glutamato)
aa que forman alta-cetoglutarato via glutamato *glutamato por transaminacion o desaminacion oxidativa (glutamato deshidrogenasa) da alfa-cetoglutarato	glutamina, prolina, arginina, histidina
degradacion de histidina	histidasa saca el NH3 da acido urocanico, forma FlGlu N-formininoglutamato; FlGlut da su formimino a THF tetrahidrofolato y da glutamato *histidinemia deficiencia de histidasa: hay alta en sangre, y carentes de acido folico excretan FlGlu
que hace serina hidroximetil-transferasa	convierte glicina a serina, y produce un derivado del acido fólico: 5-10 metilentetrahidrofolato
que forma la alanina *cisteina y treonina tmb	piruvato por PLP amino transferasa, suelta glutamato
que forma metionina	succinil coA y succinil coA *metionina dona su metilo y forma SAM, dona su metilo y forma SAH S-adenosilhomo: metionina/cisteina; SAG da adenosina y Hcy homocisteina
cofactores de la remetilacion de homocisteina a metionina y luego tetrahidrofolato	-folato: N5-metiltetrahidrofolato -B12: metilcobalamina
cofactores en la transulfuracion de homocisteina a cisteina	B6 piridoxina usada por cistationina beta-sintasa *su deficiencia causa homocistenuria (asociada con mortalidad cardiovascular)
que pasa si hay exceso de adenosina	se inactivan las metiltransferasas
aa que forman succinil coA	metionina, valina, isoleucina, treonina
catabolismo de q aa requiere una descarboxilacion oxidativa dependiente de biotina y B12: 5-desoxiadenosilcobalamina	leucina, valina, isoleucina -los tres dan acetil coA, pero valina e isoleucina también succinil coa
deficiencia del complejo de deshidrogenasa de a-cetoacido de cadena ramificada BCKD	orina con olor a jarabe de arce BCKD usa tiamina y acido lipoico se encarga de descarboxilacion oxidativa de los aa
que hace PAH fenilalanina hidroxilasa	convierte fenilalanina a tirosina, usa BH4 tetrahidrobiopterina y O2, la tirosina puede dar fumarato y acetoacetato después
homocistinuria	deficiencia de cistationina b-sintasa, se acumula homocisteina y metionina en orina pero cisteina baja en sangre
histidinemia	deficiencia de histidasa, histidina en sangre y orina
reacciones que usan BH4 tetrahidrobiopterina	PAH fenilalanina hidroxilasa/tirosina/triptofano hidroxilasa; dihidropteridina reductasa, regenera BH4 de BH2 *deficiencia: hiperfenilalaninemia; en sintesis de tirosina, catecolaminas y serotonina
albinismo *tirosina es aa escencial	defecto en metabolismo de tirosina (tirocinacinasa), no usa BH4, provoca deficiencia de melanina
alcaptonuria	deficiencia acido homogentisico oxidasa, se acumula acido homogentisico, orina negra y cartílagos y tejidos colagenosos ******, artritis temprana
por que la glicina "ayuda" a sintetizar hemoporfirinas	se necesita succinil coA de la glicina (aa no esencial)
paso limitante de la sintesis de porfirinas	ALA sintasa= ALAS, se una a su cofactor: fosfato de piridoxal ALA junta glicina y succinil coA y forma acido-aminolevulinico ALA
composicion de las porfirias	cuatro anillos pirrolicos unidos por puentes de metenilo
reguladores alostericos de ALA 1 y 2	ALA 1 (todos los tejidos)- inhibida por Hemo ALA 2 (cel precursoras de eritrocitos)- activada por hierro intracelular
enzimas que inhibe el plomo ej.envenamiento con plomo	ferroquelatasa y ALAD deshidratasa, hay protoporfirina y ALA en orina,
porfiria hepatica cronica	deficiencia de UROD uropurfirinogeno 3 descarboxilasa ,comun, sintomas cutâneos, orina roja marron, rosa en luz fluorescente
porfiria hepatica aguda	deficiencia ALAD, PAI, CPH, PV, se reduce chemo disponible y aumento la sintesis de ALAS 1
PPE protopordiria eritropoyetica	deficiencia de ferroquelatasa
como se degrada el grupo hemo *macrogfagos captan hero en higado y bazo	macrofagos lo captan y hero oxigenasa hace 3 oxigenaciones y abre el anillo de porfirina->biliverdina->bilirrubina-> va al higado unido con albúmina y en higado se une a ligandina
conjugacion de bilirrubina	bilirrubina UGT (bilirrubina UDP-glucuronosiltransferasa, le añade a la bilirrubina 2 UDP (añade acido glucuronico) y queda BC y va al higado
acido glucuronico se convierte a urobilinogeno, que caminos toma	-se reabsorbe y entra a la circulación portal -participa en el ciclo enteroepatico del urobilinogeno -en riñones se convierte en urobilina amarilla, da color a orina
ictericia	piel, esclerótica y uñas amarillas, incremento de bilirrubina en sangre (normal 300mg/dia),
causa más frecuente de hiperamonemia congénita y ligada al cromosomaX es la deficiencia de la siguiente enzima	Ornitina transcarbamoilasa
a quienes usan las metiltransferasas como donadores de grupo metilo	SAM S-adenosil metionina
purina y pirimidinas del ADN y ARN	purinas- adenina, guanina pirimidinas- timina, citosina, uracilo
nucleosido vs nucleotido	nucelosido: azucar + base nucleotido: azúcar + base+ 1-3 grupos fosfato (delta negativo=alta energia)
reguladores de PRPP sintasa 5-fosforribosil-1-pirifosfato	activa: Pi fosfato inorganico inhibe: ribonucleotidos purinicos *PRPP regulador en la síntesis de purinas
de donde se derivan las purinas y pirimidinas	purinas-> CO2, glicina, glutamina, aspartato, N10 formal-tetrahidrofolato pirimidinas-> glutamina, CO2 y aspartato
paso determinante en la sintesis de nucleotido de purina= adenilosuccinato sintetasa *forma IMP inosina monofosfato que puede dar AMP (da fumarato) y GMP	GPAT glutamina: fosforribosilpirofosfato amidotransferasa activa: PRPP inhibe: AMP, GMP
que derivado del acido fólico usa la sintesis de nucleotidos purinicos	N10- formiltetrahidrofolato, dona carbono= grupo metilo; queda tetrahidrofolato que se puede usar
efecto de análogos de acido folico= metotrexato	inhiben la reducción de dihidrofolato a tetrahidrofolato por dihidrofolato reductasa ->limitan cant de tetrahidrofolato y endentecen sintesis de ADN
que se necesita para que IMP se convierte en AMP y GMP	AMP: GTP da energia, aspartato el nitrogeno GMP: ATP da energia, glutamina el nitrogeno *inhibidas por sus productos
HGPRT hipoxantina- guanina fosforribosiltransferasa recibe rebosa 5-fosfato de quien	PRPP dona la rebosa 5-fosfato, para poder rescatar hipoxantina o guanina (base purica) para nucleotidos
deficiencia HGPRT	Sx. de Lesch-Nyhan, automutilacion, piedras en riñon, deposito de cristales en articulaciones y tejidos blandos, acido urico aumenta
reguladores de ribonucleotido reductasa	activa: ATP inhibe: dATP cofactor= tiorredoxina, sus dos grupos -SH (residuos de cisteina) donan H+ para reducir
en la formación de acido urico desde AMP, que hace xantina oxidasa	oxida hipoxantina a xantina y ya este a a.urico *usa O2 y H2O, saca peróxido de hidrogeno H2O2
gota	exceso de acido urico en sangre *alopurinol inhibe xantina oxidasa
reguladores de CPS II carbamoil fosfato sintasa (primera reacción de sintesis de pirimidinas)	activa: PRPP inhibe: UTP *CPS I se activa por N acetilglutamato NAG
que se necesita para la sintesis de dTMP= timina	timidilato sintasa (5-FdUMP la inhibe) usa N5,N10 metilentetrahidrofolato, luego el dihidrofolato es usado por la dihidrofolato reductasa (metotrexato la inhibe) y da tetrahidrofolato

Descubre

Crear Tarjetas

Acerca de Nosotros

Explore Tarjetas

Comparta este Set de Tarjetas de Aprendizaje

Tarjetas de Aprendizaje relacionadas

Bioquimica 5

Cómo estudiar sus tarjetas

Rango de Cartas a estudiar

110 Cartas en este set