Sistema del Ácido Carbónico y Bicarbonato	(extracelular/sangre) ----˃ H2CO3/HCO3-
Sistema del Fosfato	(intracelular) ----˃ H2PO4-/HPO4-2
Sistema de Proteínas	(intracelular) ----˃ grupos cargados de los aminoácidos
SACAROSA	Glucosa + Fructosa: enlace α (1--˃2)
LACTOSA	Galactosa + Glucosa: enlace β (1--˃4)
MALTOSA	Glucosa + Glucosa: enlace α (1--˃4)
Enlace O-glicosídico	Los oligosacáridos se unen al Oxígeno del Hidroxilo de los aminoácidos SERINA o TREONINA mediante la N–acetilgalactosamina
Enlace N- glicosídico	Los oligosacáridos se unen al Nitrógeno del grupo Amida del aminoácido ASPARAGINA mediante la N-acetilglucosamina
Polisacáridos no ramificados	Quitina y celulosa
GAG no sulfatado	Ácido Hialurónico
GAG sulfatado	Condroitin Sulfato, Dermatan, Heparán y Queratán Sulfato.
Heparina	GAG con función anticoagulante
Terpenoides	Lípidos formados por repetición de subunidades de 5 carbonos denominadas ISOPRENOS (CH2=C-CH3-CH=CH2).
Ceramida	Esfingosina + 1AG + ceramida
Enlace peptídico	Tipo amida
Aminoácidos Esenciales	Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptófano, Valina, Histidina y Arginina (en lactantes, infantes y embarazadas) = FIL2 MT2 VHR
Función de la glicina	Sitios donde los dos polipéptidos de la cadena entrar en contacto estrecho
Función de la cisteína	Forma enlaces covalentes con otra cisteína mediante enlaces de disulfuro
Función de la prolina	Crea enrollamientos en las cadenas polipeptídicas y rompe las estructuras secundarias ordenadas.
Hélice alfa Distancia entre aá adyacentes Cantidad de residuos por vuelta	1,5 A o 15nm 1 vuelta tiene 3,6 residuos
Barril Beta Distancia entre aá adyacentes	3,5A o 0,35nm
Mioglobina	-Fue la primera proteína globular cuya estructura 3ria. se determinó. -Su función es almacenar oxígeno en el tejido muscular y convertir oxido nítrico (NO) en Nitrato (NO3). -Sus dimensiones son: 4,5nm x 3,5nm x 2,5nm. No posee estructuras β plegadas ni puentes Disulfuro. -Posee aproximadamente 153 residuos de aminoácidos organizados 75% en segmentos α hélice, y distribuidos en 8 bastoncillos de 7 a 24 aminoácidos.
Hemoglobina	4 subunidades de globina (2α y 2β) Su función es transportar oxígeno en las células sanguíneas
√ Factor de crecimiento transformador β2 (TGF-β2)	Posee 2 cadenas idénticas Estructura 4ternaria
Chaperonas	Las Chaperonas como Hsp 10 (Groes), Hsp90 y Hsp70 (BiP) son globulares y evitan el plegado de la proteina en el lugar incorrecto
Chaperoninas	Hsp60 o ‘’chaperoninas’’, como Groel en Bacterias o TRiC en mamíferos, son cilidricas, similares a un tacho de basura y son las que brindan en su interior un ambiente adecuado para el plegado correcto de la proteína.
Desnaturalización de proteínas Para rotura de enlaces disulfuro	Mercaptoetanol beta.
Desnaturalización de proteínas Para rotura de enlaces NO covalentes	UREA, detergentes, solventes orgánicos, radiación, calor y cloruro de Guanidina.
PB y distancia entre nucleótidos en cada vuelta de ADN	10PB 0,34 nm
Ancho de la doble hélice de ADN	2nm
Distancia entre nucleótidos apilados uno sobre otros en el ADN	0,34 nm
Cantidad de puentes de hidrógeno entre T y A	2 PH
Cantidad de puentes de hidrógeno entre G y C	3 PH
Desnaturalización del ADN	Solución salina a temperaturas que aumentan de forma gradual
Tipos de ARN	Mensajero (mRNA) Transferencia (tRNA) Ribosomal (rRNA), Micro (miRNA) Pequeño de interferencia (siRNA) Pequeños nuclear(snRNA) Pequeño nucleolar (snoRNA)
Velocidad en la que aumentan los catalizadores las rx químicas	10(8) a 10(13)
Tipo de unión entre el sustrato y el sitio activo	no covalente
KM	Mide la concentración de la mitad de la velocidad máxima de una rx. Se relaciona indirectamente con la afinidad enzima-sustrato.
Inhibidores irreversibles	Desnaturalización de la enzima o unión de la enzima con el Inhibidor por enlaces COVALENTES
Penicilina Enzima inhibida	Inhibidor irreversible Transpeptidasa bacteriana: forma red de peptidoglucanos
Diisopropilfosfofluoridato Y pesticidas organofosforados Enzima inhibida	Inhibidor irreversible Acetilcolinesterasa: destruye acetilcolina, que estimula la contracción muscular esquelética
Inhibidor reversible competitivo	-El inhibidor debe parecerse al sustrato, porque ambos compiten por el mismo sitio (Sitio Activo) -El inhibidor ganara la ‘’competencia’’ siempre que se encuentre en mayor concentración que el sustrato - Se revierte con el aumento de sustrato
Inhibidor reversible no competitivo	-El inhibidor se une a un sitio diferente del sitio activo (Sitio Alosterico) y provoca un cambio conformacional en la enzima, que impide su unión con el sustrato. -No se revierte con el aumento de la concentración del sustrato, sólo termina cuando la concentración del Inhibidor disminuya
Tipranavir Enzima inhibida	Proteasa del VIH: para infectar a leucocitos Inhibidor reversible no competitivo
Captoprilo Enzima inhibida	Enzima Convertidora de Angiotensina (ECA): Convierte Angiotensina I en Angiotensina II, que aumenta la presión arterial Inhibidor competitivo reversible
Composición química de los Eritrocitos	50% Proteínas 40% Lípidos 10% Carbohidratos
Composición química de la Mielina	20% proteínas 80% lípidos
Composición química de la MMI	75% proteínas 25% lípidos
Fosfolípidos cargados	PI PS PG Cardiolipina
Fosfolípidos neutros	PC PE SM
Lípidos de la cara E	SM PC
Lípidos de la cara P	PE PS PI
Tipo sanguíneo A - azúcar terminal	N-acetilgalactosamina
Tipo sanguíneo B - azúcar terminal	Galactosa
Tipo sanguíneo AB - azúcar terminal	N-acetilgalactosamina Galactosa
Tipo sanguíneo O - azúcar terminal	Carece de azúcar terminal distintivo
PROT. INTEGRALES TRANSMEMBRANOSAS	Penetran o cruzan la bicapa por completo, tienen 3 dominios: extracelular, transmembranoso y citoplásmico. La porción transmembranosa contiene aproximadamente unos 20 aminoácidos
PROT. INTEGRALES NO TRANSMEMBRANOSAS	Penetran la bicapa pero no la atraviesan por completo.
PROT. PERIFERICAS	Se localizan fuera de la bicapa, asociadas a la superficie citosolica (Endoproteinas) o a la superficie extracelular (Ectoproteinas) mediante Enlaces No Covalentes.
PROT. FIJADAS CON LIPIDOS	Se localizan fuera de la bicapa, ya sea en la superficie extracelular o citosólica uniéndose por Enlaces COVALENTES a un grupo lipídico.
Forma de aislar proteínas integrales	Detergente Iónico cargado SDS *Sulfato de Dodecilo Sodico) - Desnaturaliza proteínas Detergente No Iónico (Tritón X 100) - Mantiene intacta la estructura proteica
Forma de aislar proteínas periféricas	Soluciones salinas concentradas
Forma de aislar proteínas fijadas a lípidos	Mediante lipasas
Desaturasas	Forman insaturaciones de AG
Fosfolipasas	Cortan colas de AG
Aciltransferasas	Cambian las colas cortadas por las fosfolipasas por colas insaturadas
Características generales de los eritrocitos	- Forma de discos bicóncavos - Libres en la sangre - Carecen de organelos - Tienen abundante hemoglobina - Vida media 120 días
Proteínas periféricas de los eritrocitos	Espectrina Anquirina Proteína o Banda 4.1 Actina y tropomiosina
Isoformas de la espectrina	Distrofina - Muscular Fodrina - Epitelial
Función de la anquirina	Proteína globular que media la unión entre espectrina y banda 3
Función de la proteína o banda 4.1	Estabiliza complejos de Actina-Espectrina
Proteínas integrales de los eritrocitos	Banda 3 Glucoforina A
Estructura de la Espectrina	- Homodímero - Subunidad de 12 pasos - Sirve como intercambiador pasivo de iones bicarbonato y cloro.
Estructura de la Glucoforina A	- Homodímero - 16 cadenas de oligosacáridos con ácido siálico - Evita la formación de coágulos
Paludismo - forma de inmunidad	Personas que carecen de glucoforina A y B ya que los protozoarios la utilizan como receptor. La banda 3 puede compensar a la glucoforina por medio de más glucosilaciones.
Tipo sanguíneo MM, MN o NN. Razón de sus diferencias	Diferencia en la secuencia de áa en la glucoforina
Osmosis	Movimiento del líquido
Diálisis	Movimiento del soluto
Diabetes insípida nefrogena	el gen AQP2 sufre una mutación. Se excreta grandes cantidades de orina
La Vasopresina u Hormona Antidiuretica (ADH)	Estimula la retención de agua en el riñón, actúa activando a la Aquaporina 2 (AQP2).

Descubre

Crear Tarjetas

Acerca de Nosotros

Explore Tarjetas

Comparta este Set de Tarjetas de Aprendizaje

Tarjetas de Aprendizaje relacionadas

Preguntas Generales

Cómo estudiar sus tarjetas

Rango de Cartas a estudiar

80 Cartas en este set