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8 Cartas en este set
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Def. enzima
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Son prot. globulares con función catalítica (biocatalizadores), es decir, regulan y aceleran las reacciones químicas de los ssvv.
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Funciones de las enzimas
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-Aumentan la velocidad de las reacciones bioquímicas (cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo en una reacción química), disminuyendo la energía de activación (energía que se debe suministrar a los reactivos para que se produzca la reacción)
-Se liberan y recuperan al final de la reacción (...) -Intervienen en pequeñas concentraciones ya que ni se consumen ni se alteran durante la reacción, actúan sucesivas veces. -Son específicas en cuanto a los sustratos sobre los que actúa y las reacciones que catalizan. -Se alteran por la acción del calor, cambios de pH... |
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Def. cofactor y coenzima
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-Cofactor: es el componente no proteico necesario para que se produzca la reacción enzimática. Puede ser inorgánico que son iones metálicos u orgánicos que pueden ser de dos tipos según su unión: coenzima (su unión no es permanente al apoenzima) y el grupo prostético, su unión es permanente al apoenzima.
-Coenzima: se trata de un cofactor orgánico, cuya unión no es permanente al apoenzima. Funciona como transportador intermediario de electrones o grupos funcionales. |
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Def. centro activo
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Es la región de la enzima por la que se une al sustrato. Está formado por aa de fijación y catalizadores. Del centro activo depende la especificidad de la enzima puesto que posee una configuración complementaria a la del sustrato: los aa del centro activo conforman una estructura complementaria al sustrato, lo que se conoce como modelos de 'llave-cerradura'.
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Influencia del pH y temperatura
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-pH: la variación del pH por encima o por debajo del valor óptimo de cada enzima provoca un descenso de la velocidad de reacción por dificultar la unión del sustrato al centro activo. Un pH extremo puede causar la desnaturalización y cesaría su actividad.
-Temperatura: igual que pH, PERO: * T baja: poco producto * T optima: pleno rendimiento * T alta: desnaturalización |
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Inhibidor enzimatico
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Sustancias que anulan o disminuyen la actividad enzimatica. Pueden realizar una inhibicion reversible o irreversible.
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2 diferencias entre inhibcion reversible o irreversible
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-Irreversible: el inhibidor establece enlaces covalentes con la enzima e impide definitivamente su actividad.
-Reversible: el inhibidor establece enlaces débiles con la enzima, que se puede disociar permitiendo de nuevo su actividad. |
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Inhibicion competitiva y no commpetitiva
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-Competitiva: inhibidor y sustrato compiten por el centro activo de la enzima. La enzima se puede unir al inhibidor por similitud con el sustrato (inhibición competitiva por análogo)
-No competitiva: el inhibidor se une a la enzima generando modificación en el centro activo, impidiendo al sustrato unirse por lo que impide que la reacción se lleve a cabo. |
