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16 Cartas en este set
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Unión enzima- sustrato
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Formndo enlces débiles entre el sitio ctivo y el sustrto. como: Puentes de Hidrógeno, Fuerzs de vn der wls o intercciones electrotatics
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Modelos de unión enzima sustrato
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LLave-cerradura y ajuste inducido
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¿En qué difieren?
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En la llave cerradura, el sustrato y el sitio activo tienen bordes que encajarán como engranes perfectos. Y en el ajuste-inducido, de principio no son como engranes perfectos, pero al unirse tornarán esa forma.
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Cinética enzimática
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Estudio de la velocidad de reacciones catalizadas por enzimas
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Modificación de la cinética enzimática
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Causado por enzimas, sustrato y temperatura
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Etapa catalítica
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Cuando el complejo enzima.sustrato se convierte a enzima + producto
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Cinética de Michaelis-Menten
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En una gráfica representa la variación de la velocidad de la enzimas no alostéricas, en función de la concentración de sustrato
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KM
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Describe las propiedades interacción enzima-sustrato y refleja su afinidad
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Parámetros enzimáticos
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KM en mayor proporción- más afinidad enzima-sustrato
KM en menor proporción: menos afinidad enzima-sustrato |
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Factores que afectan velocidad de reacción
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Temperatura y pH
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Inhibición reversible competitiva
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Unión no covalente
Un Inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo |
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Inhibición reversible no competitiva
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Un inhibidor se une
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Inhibición reversible mixta
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Se une al complejo enzima.sustrato y a la enzima
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Inhibición irreversible
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Enlaces covalentes.
Inhibidor reacciona con residuos del sitio activo |
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Enzimas alostéricas
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Regulan vías metabólicas. Sitio activo+punto alostérico
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Retroalimentación
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El producto de una ruta metabólica, pude actuar como inhibidor de esa misma si se encuentra en cantidades superiores a las necesarias. Con el fin de no producir más.
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