- Barajar
ActivarDesactivar
- Alphabetizar
ActivarDesactivar
- Frente Primero
ActivarDesactivar
- Ambos lados
ActivarDesactivar
- Leer
ActivarDesactivar
Leyendo...
Cómo estudiar sus tarjetas
Teclas de Derecha/Izquierda: Navegar entre tarjetas.tecla derechatecla izquierda
Teclas Arriba/Abajo: Colvea la carta entre frente y dorso.tecla abajotecla arriba
Tecla H: Muestra pista (3er lado).tecla h
Tecla N: Lea el texto en voz.tecla n
Boton play
Boton play
9 Cartas en este set
- Frente
- Atrás
Def. Proteina
|
Son biomoléculas orgánicas, formadas por C,H,O,N,S. Están constituidas por una o varias cadenas polipeptídicas, compuesta de aa unidos entre sí por enlaces peptídicos. Son la expresión de la información genética celular. Su gran importancia biológica se debe a su abundancia en las células (constituyen el 50% de la materia viva una vez seca). Su gran diversidad funcional, debido a sus diferentes estructuras químicas, que permiten realizar funciones como la biocatalizadora. Son específicas de cada especie y cada población, lo que provoca una gran diversidad morfológica y funcional, han tenido como consecuencia la adaptación al ambiente o aparición de nuevas especies.
|
Def. aa
|
Son moléculas orgánicas. Son las unidades estructurales de las proteínas. Formadas por un C alfa, al que le están unidos un g. NH2, g. COOH, H y un radical o cadena lateral.
|
Clasificacion segun la cadena lateral
|
Según la cadena lateral pueden ser:
-Neutral (no tienen ni g. NH2 y COOH) Pueden ser polares, cuya cadena lateral tiene un g hidrofílico (Glicina), o apolar, cuya cadena lateral es hidrófoba (alanina). -Ácidos: cuya cadena lateral tiene un G. COOH. Desprende H+ y tiene carga negativa. (Ácido aspártico) -Básico: cuya cadena tiene un g. NH2. Toma H+ y tiene carga positiva. (Lisina) |
Enlace peptidico
|
Es un enlace covalente que se establece en el g. amino de un aa y el grupo carboxilo de otro aa, con liberación una molécula de agua. Puede ser hidrolizado. Se trata de un enlace rígido y resistente, cuyas características son: los 4 átomos del enlace se encuentran en un mismo plano y tienen ángulo y dirección determinada. Es plano y rígido. Adopta un carácter parcial de doble enlace. (+dibujo)
|
4 funciones prot.
|
-Estructural: proporcionan fuerza, resistencia mecánica y protección. Como las glucoproteínas que intervienen en la formación de membranas celulares. Hay proteínas que forman los citoesqueleto, ribosomas,etc. Y las histonas que forman los cromosomas.
-Defensa inmunitaria: los anticuerpos son proteínas encargadas de la defensa inmunológica reconociendo específicamente al antígeno. -Transporte: como las lipoproteínas del plasma sanguíneo (trans. lípidos), citocromos de las bacterias, mitocondrias y cloroplastos (trans. electrones), hemoglobina (transp. el oxígeno desde el aparato respiratorio hasta las células) y la mioglobina, almacena y transporta oxígeno en los musculos) -Movimiento y contractibilidad: hay prot. cuya misión es permitir el movimiento y cambiar de forma. Miosis y activa, permiten contracción. y relajación de los músculos. Flagelina, mov. flagelos bacterianos. |
Desnaturalizacion y renaturalizacion
|
Consiste en la pérdida total o parcial de las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias de la prot., debido a la ruptura de los enlaces que se establecen entre ellas (DEEHVAN). Puede producirse por grandes cambios de temperatura y pH. Lo que provoca la pérdida de la función de la proteína (al perder la estructura nativa). Puede ser reversible si los factores responsables han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo (renaturalización).
|
Estructura primaria
|
Es una secuencia lineal y organizada de aa unidos por enlaces peptídicos. Determinada por el tipo, número y orden del aa. Siempre hay un extremo amino libre y uno carboxilo libre. Los radicales se sitúan alternativamente en la cadena principal. No se pierde.
|
Estructura secundaria
|
Es la disposición que adopta la estructura. primaria al plegarse en el espacio, estableciéndose ptes de H entre las mismas o distintas cadenas polipeptídicas. Se organizan en función de la electronegatividad de N y O, propio de las prot. fibrosas.
-Conformación alfa-hélice: estructura helicoidal. Adopta una estructura en forma de hélice gracias a los ptes de H que se establece entre los aa no consecutivos, quedando las cadenas laterales por fuera de la hélice. Hay 3,6 aa por vuelta y 0,54 nm. Los ptes de H se establecen entre el g. amino de un aa y el g. carboxilo del 4 aa que le sigue. -Conformación Beta: Estructura laminar. Fragmento de la misma o distinta cadena polipeptídica se disponen en paralelo en forma de línea quebrada, fuelle o zigzag. Se unen por ptes de H, quedando las cadenas laterales hacia arriba y abajo de la lámina. |
Tipos de enlace en la estruct. terciaria y cuaternaria
|
-Puentes disulfuro
-Enlaces de hidrógeno -Interacciones electrostáticas -Fuerza de Van der Waals -Interacciones hidrofóbicas |