Características estructurales de los aminoácidos	Grupo amino y grupo carboxilo unidos al mismo átomo de Carbono (a1) varían en su cadena lateral.
Único aminoácido cuyo carbono no es un centro quiral	Glicina
Aminoácidos esenciales (9)	Histidina (His) Isoleucina (Ile) Leucina (Leu) Lisina (Lis) Metionina (Met) Threonina (Thr) Triptofano (Trp) Valina (Val) Fenilalanima (Phe).
Aminoácidos no esenciales (5)	Alanina (Ala) Asparagina (Asn) Aspartato (Asp) Glutamato (Glu) Serina (Ser).
Aminoácidos condicionalmente esenciales (6)	Arginina (Arg) Cysteína (Cys) Glutamina (Gln) Glicina (Gly) Prolina (Pro) Tyrosina (Tyr).
Ejemplos de No polares con R alifático	Glicina, alanina, prolina (cíclica), Valina, leucina, isoleucina, metionina (S).
No polares con R alifático	Hidrofóbicos se agrupan en lo interno de las proteínas estabilizando su estructura.
Grupos R aromáticos	relativamente no polares pueden participar en interacciones hidrofóbicas.
Ejemplos de aminoácidos R aromáticos	en orden de polaridad de mayor a menor: tirosina, triptofano y fenilananina.
Polares con grupos R no cargados	Contienen grupos OH y NH que forman puentes de H CISTINA (muy hidrofóbica), importante en estructura de muchas proteínas.
Ejemplos de Polares con R no cargados	Serina, Asparagina, glutamina, cisteína, threonina.
Polares con R cargados	altamente hidrofílicos enlaces iónicos uuy puentes de hidrógeno esenciales en el mecanismo catalítico de muchas enzimas.
Ejemplos es de polares con R cargados NEGATIVAMENTE	Aspartato y glutamato 2 grupo carboxilo en R.
Ejemplos de polares con R cargados POSITIVAMENTE	Lisina, histidina y arg.inina 2 grupo amino en R.
aminoácidos no proteogénicos? ejemplos?	que no forman parte de proteínas, pero son importantes en el metabolismo 4-hidroxiprolina y 5-hidroxilisina (presentes en el colágeno).
Qué es un Zwitterion	una molécula con carga neta 0 a pH neutro un aminoácido disuelto en agua se comporta así.
Cuántas fases tiene la curva de disociación de un aminoácido... y a qué corresponde	2 fases, a la desprotonación del grupo carboxilo y del grupo amino.
Qué es el punto isoeléctrico? cómo se calcula?	pH en el cual se alcanza la desprotonación total del grupo carboxilo del aminoácido, convirtiéndolo en Zwitterion En aminoácidos que no tienen más grupos ionizables se calcula como un promedio de las pK1 y Pk2
Qué significan pk1 y pk2? en la curva	Pk1:ph donde se desprotona el 50% del grupo carboxilo pk2: ph donde se desprotona el 50% del grupo amino.
Hay aminoácidos que tienen otro grupo ionizable en su cadena R, los polares cargados.. cuántas fases tendrá la curva?	tendrá 3 puntos de ionización (3pk).
Cómo se cálcula el punto isoeléctrico en aminoácidos polares cargados?	positivos: promedio de Pkr y Pk2 negativos: Promedio de Pkr y PK1
qué son Proteínas? qué enlaces tienen?	Instrumento molecular mediante el cuál se expresa la información genética cadenas de aminoácidos (residuos) de tamaño variable unidos mediante enlaces peptídicos.
Funciones de las proteínas	Participan en todos los procesos que toman lugar en las células Enzimas, hormonas, anticuerpos, transporte, fibras musculares, lentes oculares, antibióticos, venenos de serpientes.
De qué depende el comportamiento ácido base de las proteínas?	de sus grupos terminales y la naturaleza ionizable de sus grupos R, cada proteína tiene un punto isoeléctrico característico.
Describa a las proteínas conjugadas	tienen grupos químicos no proteicos asociados de forma permanente a la cadena de aminoacidos la parte nno aminoacidica se llama grupo prostético y la aminoacidica apoproteína.
Describa la estructura primaria de una proteína	es la secuencia de aminoácidos determina los demás niveles de empaquetamiento tridimensional de una proteína alteraciones en esta estructura pueden tener grandes repercusiones en su función.
qué es una conformación en proteínas?	arreglo espacial de átomos en la proteína.
Qué es estabilidad en proteínas?	tendencia a mantener una conformación (funcionalidad) determinada por los diferentes niveles estructurales las fuerzas intermoleculares aumentan la estabilidad porque son las más abundantes.
Describa la estructura secundaria de las proteínas?	la conformación local en un segmento determinado de polipéptido las + comunes son las a helice, conformaciones B y giros B en ciertas regiones arreglos irregulares.
Cómo son las alfa hélices?	conformación secundaria más simple que un polipéptido puede adoptar predominantes en alfa queratinas hace uso óptimo de enlaces hidrógeno.
Cómo son las hojas beta?	extendida y en zig zag los enlaces de hidrógeno se forman entre segmentos adyacentes de la cadena antiparalelas y paralelas.
Cómo son los giros beta?	casi un tercio de los residuos están de esta forma en proteínas globulares conecta alfa hélices y hojas beta muy común glicina y prolina.
Cómo son los arreglos irregulares?	estructuras indefinidas (sin estructuras periódicas) y estables de gran importancia.
Describa la estructura supersecundaria en proteínas?	arreglos estables comunes de dos o más elementos de estructura secundaria y sus elementos conectores también llamados motivos Desde muy simples hasta muy complejos.
Describa la estructura terciaria en las proteínas?	Ordenamiento tridimensional de todos los átomos que componen una proteína Interacción entre aminoácidos alejados o en otro tipo de estrutura secundaria DETERMINA LA FUNCIÓN PROTEICA.
Describa la estructura cuaternaria en proteínas?	Producto de la interacción entre 2 o más subunidades (monómeros) subunidades pueden ejecutar funciones iguales o no no todas llegan a este nivel.
Definición de subunidades	subunidades: son cadenas polipeptídicas distintas, se sintetizan de manera independiente (cuaternaria).
Definición de dominios	dominios: son unidades estructurales estables perp que forman parte de la misma cadena polipeptídica (terciaria).
Secuencias conservadas o secuencias consenso	algunas regiones que contienen secuencias cruciales para sus funciones biológicas.
Homólogos	miembros de una misma familia de proteínas.
Parálogos	cuando 2 proteínas de la misma familia están presentes en la misma especie.
Ortólogos	cuando 2 proteínas de la misma familia están presentes en especies distintas.
Función y características de Proteínas fibrosas	Función estructural, dan resistencia, flexibilidad , forma y protección hebras largas, insolubles en agua poseen un solo grupo de estructura secundaria.
Ejemplos de proteínas fibrosas	Keratina, fibra de seda, colágeno de tendones.
Función y características de proteínas globulares	Enzimas, proteínas de transporte, proteína reguladoras (hormonas), inmunoglobulinas Segmentos de la cadena polipeptídica se pliegan sobre sí mismos, los aminoácidos hidrofílicos quedan en exterior.
Desnaturalización de proteínas	consiste en la pérdida total o parcial de la estructura 3D, pierde función ocurre por calor (interacciones débiles), o cambios de ph (altera carga neta de la proteína)

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